Especificidade da enzima: tipos e características da acción

A palabra "enzima" ten raíces latinas. En tradución, significa "leaven". En inglés, úsase o término "enzima" derivado do termo grego que significa o mesmo. As enzimas son chamadas proteínas especializadas. Están formados en células e teñen a capacidade de acelerar o curso dos procesos bioquímicos. Noutras palabras, actúan como catalizadores biolóxicos. Temos máis en conta o que é a especificidade da acción das encimas. также будут описаны в статье. Os tipos de especificidade tamén se describirán no artigo.

Características xerais

A manifestación da actividade catalítica de certas enzimas débese á presenza dunha serie de compostos non proteínicos. Son chamados cofactores. Están divididos en 2 grupos: iones metálicos e unha serie de substancias inorgánicas, así como coenzimas (compostos orgánicos).

O mecanismo de actividade

Pola súa natureza química, as enzimas pertencen ao grupo de proteínas. Non obstante, a diferenza deste último, os elementos considerados conteñen un centro activo. É un complexo único de grupos funcionais de residuos de aminoácidos. Están estrictamente orientados no espazo debido á estrutura terciaria ou cuaternaria da enzima. No centro activo, as rexións catalíticas e de substrato están illadas. Este último determina a especificidade das encimas. O sustrato é a sustancia que actúa sobre a proteína. Anteriormente, creuse que a súa interacción se realiza co principio de "chave para o bloqueo". Noutras palabras, o centro activo debe corresponder claramente ao substrato. Actualmente, prevalecerá unha hipótese diferente. Crese que a correspondencia exacta está inicialmente ausente, pero aparece durante a interacción das sustancias. O segundo - sitio catalítico afecta a especificidade da acción. Noutras palabras, determina a natureza da reacción acelerada.

Estrutura

Todas as enzimas están divididas en un e dous compoñentes. Os primeiros teñen unha estrutura similar á das proteínas simples. Eles conteñen exclusivamente aminoácidos. O segundo grupo - a proteína - inclúe as partes proteínas e non proteínas. O último é a coenzima, a primeira é a apoenzima. Este último determina a especificidade do substrato da enzima. É dicir, actúa como substrato no centro activo. Coenzima, respectivamente, actúa como unha rexión catalítica. A especificidade da acción está asociada a ela. Como poden actuar como coenzimas, vitaminas, metais e outros compostos de baixo contido molecular.

Catálise

A aparición de calquera reacción química está asociada coa colisión de moléculas de substancias interactivas. O seu movemento no sistema está determinado pola presenza de enerxía libre potencial. Para unha reacción química, é necesario que as moléculas adopten un estado de transición. Noutras palabras, deben ter a forza suficiente para pasar pola barreira enerxética. Representa o volume mínimo de enerxía para reactivar todas as moléculas. Todos os catalizadores, encimas incluídos, son capaces de reducir a barreira enerxética. Isto promueve un fluxo acelerado da reacción.

Cal é a especificidade das encimas?

Esta habilidade exprésase na aceleración de só unha determinada reacción. As enzimas poden afectar o mesmo substrato. Non obstante, cada un deles acelerará só unha reacción específica. A especificidade reactiva da enzima pódese rastrexar co exemplo do complexo piruvato deshidroxenase. Inclúe proteínas que afectan o PVC. Os principais son: piruvato deshidroxenase, piruvato descarboxilase, acetiltransferase. A reacción en si chámase descarboxilación oxidativa de PVC. Como o seu produto actúa o ácido acético.

Clasificación

Existen os seguintes tipos de especificidade enzimática:

1. Estereocêmico. Está expresado na capacidade dunha sustancia para influír nun dos posibles estereoisómeros do substrato. Por exemplo, a fumarato hidratase é capaz de actuar sobre o fumarato. Non obstante, non afecta o cis-isómero-ácido maleico.
2. Absoluto. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. A especificidade das enzimas deste tipo exprésase na capacidade dunha sustancia para afectar só a un substrato específico. Por exemplo, a sacarosa reacciona exclusivamente con sacarosa, arginase - con arginina e así por diante.
3. Relativo. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. A especificidade das enzimas neste caso exprésase na capacidade dunha sustancia para afectar a un grupo de sustratos que teñen un enlace do mesmo tipo. Por exemplo, a alfa-amilasa reacciona con glicóxeno e amidón. Teñen un enlace tipo glicosídeo. A tripsina, a pepsina ea quimiotripsina afectan a moitas proteínas do grupo peptídico.

Temperatura

в определенных условиях. As enzimas teñen especificidade baixo certas condicións. Para a maioría deles, a temperatura óptima é + 35 ... + 45 grados. Cando a sustancia colócase en condicións con valores máis baixos, a súa actividade diminuirá. Esta condición chámase inactivación reversible. A medida que a temperatura sobe, as súas habilidades serán restauradas. Paga a pena mencionar que, se se coloca en condicións onde t é maior que os valores especificados, tamén se producirá a inactivación. Non obstante, neste caso será irreversíbel, xa que non se recupera coa temperatura decrecente. Isto é debido á desnaturalización da molécula.

Efecto do pH

A carga da molécula depende da acidez. En consecuencia, o pH afecta a actividade do sitio activo ea especificidade do enzima. O índice de acidez ideal para cada sustancia é diferente. Non obstante, na maioría dos casos é 4-7. Por exemplo, para a amilasa saliva alfa, a acidez óptima é 6.8. Mentres tanto, hai varias excepcións. Acidez óptima da pepsina, por exemplo, 1.5-2.0, quimiotripsina e tripsina - 8-9.

Concentración

Canto máis presente sexa a enzima, maior será a velocidade de reacción. Pódese extraer unha conclusión similar sobre a concentración do sustrato. Non obstante, en teoría, o contido saturado do obxectivo está determinado para cada sustancia. Con el, todos os centros activos estarán ocupados polo substrato existente. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Neste caso, a especificidade da enzima será máxima, independentemente da adición posterior dos obxectivos.

Substancias-reguladores

Pódense dividir en inhibidores e activadores. Ambas as dúas categorías están divididas en inespecíficas e específicas. Este último tipo de avivadores inclúen sales biliares (para lipase no páncreas), ións de cloruro (para alfa-amilase), ácido clorhídrico (para pepsina). Os activadores non específicos son iones de magnesio que afectan a quinasas e fosfatases, e inhibidores específicos son péptidos terminales de proenzimas. Estas últimas son formas inactivas de sustancias. Son activados por escisión dos péptidos terminal. Os seus tipos específicos corresponden a cada proenzima individual. Por exemplo, nunha forma inactiva, a tripsina prodúcese en forma de tripsinóxeno. O seu centro activo está pechado polo hexapéptido terminal, que é un inhibidor específico. No proceso de activación, sepárase. O centro activo da tripsina como resultado disto volveuse aberto. Os inhibidores non específicos son sales de metais pesados. Por exemplo, sulfato de cobre. Provocan a desnaturalización dos compostos.

Inhibición

Pode ser competitivo. Este fenómeno exprésase na aparición dunha similitude estrutural entre o inhibidor eo substrato. Entran nunha loita pola comunicación co centro activo. Se o contido do inhibidor é máis alto que o do substrato, fórmase un inhibidor da enzima coplex. Cando se engade a substancia obxecto de aprendizaxe, a proporción cambiará. Como resultado, o inhibidor será desalojado. Por exemplo, o succinato para succinato deshidroxenase actúa como substrato. Os inhibidores son oxaloacetato ou malonato. A influencia dos produtos de reacción é considerada competitiva. Moitas veces son como substratos. Por exemplo, para o glucosa-6-fosfato, o produto é de glicosa. O sustrato será fosfato de glucosa-6. A inhibición non competitiva non implica unha similitude estrutural entre substancias. O inhibidor eo substrato poden unirse ao enzima simultaneamente. Isto leva á formación dun novo composto. El é un enzima complexo-substrato-inhibidor. Durante a interacción, o centro activo está bloqueado. Isto é debido á unión do inhibidor ao sitio catalítico da AC. Un exemplo é a citocromo oxidasa. Para este enzima, o osíxeno actúa como substrato. Os inhibidores da citocromo oxidasa son sales de ácido cianhídrico.

Regulación alostérica

Nalgúns casos, ademais do centro activo que determina a especificidade do enzima, hai unha ligazón máis. O compoñente alostérico actúa como este. Se un activador do mesmo nome está asociado a el, aumenta a efectividade da enzima. Se o inhibidor entra na reacción co centro alostérico, a actividade da sustancia, respectivamente, diminúe. Por exemplo, adenilato ciclasa e guanilato ciclasa refírense ás encima coa regulación do tipo alostérico.