Complexo de proteínas de: determinación, a composición, a estrutura, a estrutura, as funcións, clasificación e caracterización. Cal é a diferenza proteínas simples de complexo?

Un complexo proteico, excepto o compoñente proteico compréndese Un grupo adicional de unha natureza diferente (prótesis). Como este compoñente son os hidratos de carbono, lípidos, metais, resuos de fosfórico , ácido nucleico. Cal é a diferenza proteínas simples de complexo, sobre o que tipo de divididos estas substancias, e cales son as súas características, este artigo pode dicir. A principal diferenza entre as substancias - a súa composición.

proteínas complexas: Definición

Este material de dous compoñentes, que inclúen a proteína simple (cadeas peptídicas) e material non proteico (grupo prostético). No proceso de hidrólise os aminoácidos están formadas, ea porción non-proteína de produtos de descomposición. Cal é a diferenza proteínas simples de complexo? O primeiro consiste só de aminoácidos.

A clasificación e caracterización de proteínas complexas

Estas substancias son divididos en tipos, dependendo do tipo de grupos adicionais. Para proteínas complexas inclúen:

• Glicoproteínas - proteínas, moléculas de que conteñen unha porción de hidratos de carbono. Entre eles están os proteoglicanos (compoñentes espazo intercelular), incluíndo na súa estrutura mucopolissacarídeos. Para Imunoglobulinas son glicoproteínas.
• Lipoproteínas comprender un compoñente de ler. Estes inclúen apolipoproteínas, desempeñando a función de garantir o transporte de lípidos.
• Metaloproteínas conter ións metálicos (cobre, manganeso, ferro, etc.), ligado a través dunha interacción dador-aceitador. Este grupo non inclúen proteínas heme comprendendo o composto profirinovogo anel con ferro, e outros semellantes na estrutura do composto (clorofila, en particular).
• Nucleoproteínas - proteas con conexións non covalentes con ácidos nucleicos (ADN, ARN). Estes inclúen cromatina - o compoñente de cromosomas.
• 5. Fosfoproteidy, que inclúen caseína (coalhada de proteínas complexo) incluír residuos ligados covalentemente de ácido fosfórico.

• Chromoproteins cor une o compoñente protético. Esta clase inclúe proteínas heme, clorofilas e flavoproteínas.

Características de glicoproteínas e proteoglicanos

Estas proteínas son substancias complexas. Os proteoglicanos conter unha gran fracción de hidratos de carbono (80-85%), o contido de glicoproteína convencional é de 15-20%. ácidos urónicos só están presentes na molécula os proteoglicanos, os carbohidratos difiren nas súas unidades de repetición de estrutura regular. Cal é a estrutura e función das proteínas complexas, glicoproteínas? Súas cadeas de carbohidratos inclúen só 15 unidades e ten unha estrutura irregular. As estruturas de carbohidratos de glicoproteínas comunicación co compoñente proteico é, tipicamente a través de residuos de aminoácidos como residuos de serina ou Asparagina.

As funcións de glicoproteínas:

• Forman parte da parede da célula bacteriana, óso tecido conxuntivo e da cartilaxe, o coláxeno involucrar as fibras de elastina.
• Desempeñar un papel protector. Por exemplo, esta estrutura ten anticorpos, interferões, factores de coagulación do sangue (protrombina, Fibrinógeno).
• Son receptores que interactúan co efector - unha molécula non-proteína pequenos. Última, xuntándose a proteína, conduce a un cambio na súa conformación, o que leva a unha resposta intracelular específico.
• Executar a función hormonal. El refírese a unha glicoproteína de gonadotropina, hormona estimulante da tiroide e adrenocorticotrópica.
• Substancia transportada no sangue e ións a través da membrana celular (transferrina, Transcortina, albumina, Na +, K + -ATPase).

Por glicoproteína inclúen encimas colinesterasa e nuclease.

Máis sobre proteoglicanos

Tipicamente proteína complexo proteoglicano inclúe na súa gran cadea de hidratos de carbono con estrutura de residuos repetidos de dissacárido consistía nun ácido urónico e azucre aminado. Oligo ou polisacarideos cadeas chamado glicanos. O primeiro contén usualmente 2-10 unidades monoméricas.

Dependendo da estrutura das cadeas de azucre segregan os seus tipos, por exemplo, heteropolissacarídeos ácidos con máis grupos ácidos ou glicosaminoglicano que conteñen grupos amino. Estas últimas inclúen:

• O ácido Hialurônico, que se emprega activamente en cosméticos.
• A heparina, que impide a coagulación do sangue.
• sulfato de queratano - compoñentes de cartilaxe e córnea.
• sulfatos de condroitina son parte da cartilaxe e fluído sinovial.

Estes polímeros - compoñentes proteoglicano que cobren o espazo intercelular, reteñen auga, lubrificar as partes móbiles das articulacións, que son os seus compoñentes estruturais. A hidrofilicidade (boa solubilidade en auga) proteoglicanos permite-los no espazo intercelular para crear unha barreira para as moléculas grandes e microorganismos. Coa súa axuda crear unha matriz en xel en que as fibras somerxidas doutras proteas importantes, tales como o coláxeno. Súas bandas no ámbito de proteoglicanos ten unha forma de árbore.

Características e tipos de lipoproteínas

Lipoproteína de proteínas complexo ten un carácter hidrófilo e hidrófobo dobre ben pronunciado. A molécula de núcleo (parte hidrofóbica) formar unha ésteres non polares de colesterol e triacilglicidos.

Do lado de fóra da zona hidrófila disposto parte de proteínas, fosfolípidos, colesterol. Existen diversas variedades de proteínas lipoproteínas, dependendo da súa estrutura.

As principais clases de lipoproteínas:

• Sofisticado proteína de alta densidade (HDL, α-lipoproteína). Move o colesterol para o fígado e os tecidos periféricos.
• De baixa densidade (LDL, p-lipoproteínas). Ademais de colesterol é transportado triacilglicerídeos e fosfolipídios.
• Moi baixa densidade (VLDL, pre-β-lipoproteína). Realizar unha función semellante á LDL.
• Os quilomícrons (CM). Transporta os ácidos graxos e colesterol desde intestino despois da inxestión de alimentos.

patoloxía vascular, como arteriosclerose, resulta da relación impropia de distintos tipos de lipoproteínas no sangue. Por caracterización da composición poden ser revelados varios cambio estrutura tendencias fosfolidos (de HDL para quilomicron): reducindo a proporción de proteína (80-10%), e fosfolípidos, triacilglicidos aumento porcentual (20 a 90%).

Entre as moitas enzimas importantes, metaloproteínas

Metaloproteínas pode incluír varios ións metálicos. A súa presenza afecta a orientación do substrato ao sitio activo (catalítico) da encima. ións metálicos están situados no sitio activo e desempeñan un papel importante na reacción catalítica. ión miúdo actúa como un aceitador de electróns.

Exemplos de metais contidos na estrutura de metaloproteínas encima:

• O cobre é incluído no citocromo-oxidase, o cal, xunto co heme contén un ión de metal. A encima parte na formación de ATP na cadea respiratoria.
• Ferro conteñen encimas como a ferritina, ferro desempeña a función de deposición dunha célula; transferrina - un transportista de ferro en sangue; reacción de catalase é responsable da neutralización do peróxido de hidróxeno.
• Zinc - metal, que é característica para o alcohol parte na oxidación de etanol e alcois similares; Deshidrogenasa de lactato - unha encima no metabolismo do ácido láctico, anhidrase carbónica, que cataliza a formación de ácido carbónico dende CO ₂ e H ₂ O, fosfatase alcalina, realiza a Eumetazoa hidrolítica de ésteres de fosfato con varios compostos; α2-macroglobulina - proteína sangue antiproteazny.
• O selenio é unha parte tireoperoxidase participar na formación das hormonas da tiroide; glutationa peroxidase, actuando como unha función antioxidante.
• O calcio é característica para a estrutura de α-amilase - encima hidrolítica amidón de clivagem.

fosfoproteína

Esta parte da fosfoproteína proteína complexa? Para esta categoría caracterízase pola presenza do grupo fosfato, que está ligada á porción de proteína a través dun aminoácido cun grupo hidroxilo (tirosina, serina ou treonina). O que fai de ácido fosfórico, mentres que na estrutura dunha Protea? El se modifica a estrutura molecular, dándolle unha carga, aumenta a solubilidade, afecta as propiedades da proteína. Exemplos son o leite caseína fosfoproteína e albumina de ovo, pero sobre todo para a categoría de proteínas complexas son encimas.

grupo fosfato xoga un papel funcional importante, pois moitas proteínas asociadas con el non é permanente. Na gaiola todo o tempo, os procesos de fosforilación e desfosforilação ocorrer. Como resultado, a regulación realízase nas proteínas. Por exemplo, as histonas - proteínas ligadas aos ácidos nucleicos prosegue no estado fosforilado, a continuación, a actividade do xenoma (o material xenético) aumenta. Por fosforilación depende da actividade de encimas como a sintase de glicogio e fosforilación de glicóxeno.

nucleoproteína

Nucleoproteínas - proteínas ligadas aos ácidos nucleicos. Son - unha parte integrante do almacenamento e regulación de material xenético, o traballo de ribosomas, desempeñando a función de síntese de proteínas. A forma máis simple da vida do virus pode ser chamado ribo- e dezoksiribonukleoproteinami, xa que elas consisten material xenético e proteínas.

A medida que a interacción de ácido desoxirribonucleico (ADN) e histona? Na cromatina illada dous tipos de proteínas asociadas co ADN (histonas e non histona). O primeiro paso parte no compactación inicial de ADN. molécula de ácido nucleico é torcido en torno ás proteínas para formar nucleossomas. A estrutura do fío formado é semellante ao das perlas, fórmanse super-enrolado (cromatina fibrila) e superenrolamento (genonema interfase). Pola acción de proteínas de histonas e proteínas de niveis máis elevados que proporciona unha redución nas dimensións de ADN miles de veces. Basta comparar o tamaño do cromosoma e a lonxitude do ácido nucleico, para avaliar a importancia de proteínas (6-9 cm e 6.10 micras, respectivamente).

Cales son chromoproteins

Chromoproteins conteñen moi diversos grupos que son unidos só por unha cousa - a presenza da cor no compoñente protético. proteínas complexas nesta categoría son divididos en: (hemoproteinas conter estrutura hemo) retinalproteiny (vitamina A), flavoproteínas (vitamina B2), kobamidproteiny (vitamina B12).

Hemoproteinas clasificados de acordo coas funcións dun non enzimática (hemoglobina mioglobinovy e proteína) e encimas (citocromos, catalases, peroxidases).

Flavoproteínas conter como derivados de compoñentes protética de vitamina B2, flavina mononucleótido (FMN) ou dinucleótido de flavina adenina (FAD). Estas encimas están tamén implicados nas transformacións redox. Estes inclúen Oxidorreductasas.

Que é citocromos?

Como se describiu anteriormente, consiste porfirina heme. A súa estrutura está composta por catro aneis de pirrole e un ferro divalente. Un grupo especial de encimas heme - citocromos, que difiren na composición de aminoácidos e o número de cadeas peptídicas, especializados para a realización da reacción redox, debido a que é proporcionada por transferencia de electróns na cadea respiratoria. Estas encimas están implicadas na oxidación microssómica - as primeiras reaccións de Biotransformación xenobióticos, levando a súa depuración e metabolismo de moitas substancias endóxenas e esóxenas, como esteroides, ácidos graxos saturados.

grupo prostético Efecto

grupo prostético, que é unha parte do complexo de proteínas afecta as súas propiedades: cambiar a súa carga, solubilidade, termoplasticidade. Por exemplo, unha tal acción ten os residuos de ácido fosfórico ou Monosacáridos. A porción hidratos de carbono incluídos no complexo de proteínas, protexe-lo da proteólise (destruídos por hidrólise) afecta a penetración de moléculas a través da membrana celular, a súa secreción e selección. A agrupación lipídica permite que a proteína para crear as canles para o transporte de compostos feblemente soluble en auga (hidrofóbicos).

A estrutura e función das proteínas complexas son totalmente dependentes do grupo prostético. Por exemplo, mediante a heme-ferro que conteñen osíxeno na hemoglobina conexión ocorre e dióxido de carbono. Debido nucleoproteínas formados pola interacción das histonas, protaminas con ADN ou ARN ocorre protexer material xenético, o seu almacenamento compacto, o proceso de conexión de ARN na síntese de proteínas. Nucleoproteínas chamado complexos estables de proteínas e ácidos nucleicos.

conclusión

Así, as proteínas complexas teñen unha gran variedade de funcións no corpo. Polo tanto, o consumo de macro e micronutrientes tan importante para a saúde. Os metais son parte de moitas enzimas. Coñecer a bioquímica, especialmente a situación sanitaria e ambiental de residencia, pode axustar o modo do seu propio poder. Por exemplo, o territorio illado, caracterizado por deficiencia dun elemento. A súa entrada adicional na dieta en forma de aditivos permite compensar a deficiencia.